Guia docente
DATOS IDENTIFICATIVOS							2011_12
Asignatura	QUÍMICA E INGENIERÍA DE PROTEÍNAS					Código	00205036
Enseñanza	LIC. EN BIOTECNOLOGIA
Descriptores	Cr.totales	Tipo	Curso	Semestre
	6	Troncal	Cuarto	Primero
Idioma
Prerrequisitos
Departamento	BIOLOGIA MOLECULAR
Responsable	RODRÍGUEZ APARICIO , LEANDRO BENITO				Correo-e	lbroda@unileon.es machim@unileon.es maferg@unileon.es fjruaa@unileon.es
Profesores/as	CHINCHETRU MANERO , MIGUEL ÁNGEL FERRERO GARCÍA , MIGUEL ÁNGEL RODRÍGUEZ APARICIO , LEANDRO BENITO RUA ALLER , FRANCISCO JAVIER
Web	http://
Descripción general	Se pretende que el alumno conozca la composici?n, estructura y propiedades fisicoqu?micas de las proteinas y se familiarice con las t?cnicas m?s com?nmente empleadas en el campo de la manipulaci?n y modificaci?n proteica. "
Tribunales de Revisión	Tribunal titular Cargo Departamento Profesor Tribunal suplente Cargo Departamento Profesor

Objetivos

Se pretende que el alumno conozca la composici?n, estructura y propiedades fisicoqu?micas de las proteinas y se familiarice con las t?cnicas m?s com?nmente empleadas en el campo de la manipulaci?n y modificaci?n proteica. "

Metodologías

A través de clases magistrales y de sesiones prácticas donde el alumno participa de forma activa. "

Contenidos

Bloque

Tema

"Programa teórico*: TEMA 1. Estructura de proteínas. Aminoácidos, enlace peptídico. Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. TEMA 2. Plegamiento y estabilidad de las proteínas. Estados conformacionales de las proteínas: termodinámica y estabilidad. Rutas de plegamiento de proteínas. Enzimas que participan en el plegamiento de proteínas TEMA 3 Modificaciones postraduccionales de las proteínas. Modificaciones enzimáticas y no enzimáticas. TEMA 4. Análisis de actividad y/o funcionalidad proteica. Técnicas colorimétricas, radioquímicas e inmunoquímicas. TEMA 5. Obtención, aislamiento y purificación de proteínas. Proteínas solubles e insolubles. Agregados proteícos. Técnicas de separación y aislamiento. Métodos analíticos y preparativos. TEMA 6. Secuenciación química de proteínas e importancia biotecnológica. TEMA 7. Síntesis química de péptidos y proteínas. Fundamentos y aplicaciones biotecnológicas. TEMA 8. Análisis de los aminoácidos que participan en el mantenimiento de la estructura y funcionalidad proteica. Modificación química por reactivos específicos de grupo. TEMA 9. Cinética de inactivación y reactivación proteicas. Técnicas de análisis e identificación de los aminoácidos modificados. TEMA 10. Ingenieria de proteínas. Diseño racional y principios de modelado de proteínas. Predicción y diseño de estructuras secundarias. Diseño de dominios. TEMA 11. Evolución dirigida de proteínas. Bibliotecas combinatorias. Anticuerpos catalíticos. TEMA 12. Diseño modular de proteínas. Proteínas quiméricas. TEMA 13. Diseño de ligandos y fármacos. Bibliotecas combinatorias. Diseño racional y evolución dirigida. TEMA 14. Técnicas de análisis de la unión de ligandos a proteínas. TEMA 15. Diseño de proteínas con actividad enzimática. Modificación de la estabilidad proteica. Programa práctico*: - Aplicación de técnicas cromatográficas y electroforéticas en la purificación de proteínas. - Estudio tridimensional de las proteínas. - Inactivación proteica por modificación química de aminoácidos: estudio de la isocitrato deshidrogenasa de corazón de cerdo. *Actividades académicas dirigidas: Incluye trabajos personales de búsqueda en bases de datos y la valoración, exposición individualizada y tutorizada de la información. Los alumnos también elaborarán dentro de la actividad académica dirigida un cuaderno de laboratorio donde se plasmarán y discutirán los resultados obtenidos en cada una de las sesiones teórico-prácticas desarrolladas. "

Otras actividades

Elaboración de un guión de prácticas y debate de publicaciones cientificas relacionadas con el aislamiento, purificación y estructura de proteínas. "

Evaluación

	descripción	calificación
Otros comentarios y segunda convocatoria
La evaluación se realiza de forma continuada y a través de un exámen final escrito. La asistencia a las sesiones prácticas es obligatoria. "

Fuentes de información

Acceso a la Lista de lecturas de la asignatura

Básica
	"1. Branden, C., Tooze, J. (1999). Introduction to protein structure. Garland, Nueva York. 2. Gómez Moreno, C. (2003) Estructura de Proteinas. Ariel Ciencia. 3. Hirs, C.H.W. and Timasheff, S.N. (1972) Enzyme Structure. Part B. Methods in Enzymology. Vol. XXV. 4. Kyte, J. (1995). Structure in protein chemistry. Garland, Nueva York. 5. Lesk, A.M. (2001). Introduction to protein architecture. Oxford University Press, Nueva York. 6. Lunblad, R.L. (1991) Chemical reagents for protein modification. Ed. Boca Ratón, CRC Press. 7. Fersht, A. (1999). Structure and mechanism in protein science., Freeman, Nueva York 8. Mahoney, W.C. and Hermodson, M.A. (1980) Separation of large denatured peptides by reverse phase high performance liquid chromatography. Trifluoroacetic acid as a peptide solvent. J. Biol. Chem. 255, 11.999-11.203. 9. Perutz, M. (1992) Protein structure. New approaches to disease and therapy. , Freeman, Nueva York 10. Skoog, D.A., Leary, J.J. (1998) Análisis Instrumental, McGraw Hill, Madrid 11. Wold, F. (1981) In vivo chemical modification of proteins (Post-Translational Modification). Ann. Rev. Biochem. 50, 783-814. " "
Complementaria
	"