Guia docente | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
DATOS IDENTIFICATIVOS | 2024_25 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Asignatura | PROTEÓMICA E INGENIERÍA DE PROTEÍNAS | Código | 00208045 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Enseñanza |
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Descriptores | Cr.totales | Tipo | Curso | Semestre | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
6 | Obligatoria | Cuarto | Segundo |
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Idioma |
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Prerrequisitos | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Departamento | BIOLOGIA MOLECULAR |
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Responsable |
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Correo-e | erodo@unileon.es cbarm@unileon.es |
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Profesores/as |
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Web | http:// | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Descripción general | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Tribunales de Revisión |
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Competencias |
Código |
Resultados de aprendizaje |
Resultados | Competencias | ||
1. Conocer las metodologías utilizadas en la investigación del conjunto de proteínas de una muestra biológica (proteoma) y de sus cambios en respuesta a distintos factores (proteómica diferencial). 2. Conocer las técnicas utilizadas en la determinación de la estructura de proteínas. 3. Conocer las metodologías utilizadas en el estudio de las interacciones entre proteínas (técnicas bioquímicas de afinidad, sistemas de expresión en levaduras y fagos, etc) y la organización de dichas proteínas en redes funcionales. 4. Conocer las metodologías utilizadas en ingeniería de proteínas, tales como diversos métodos de diseño (modelización computacional, diseño modular) y técnicas de evolución dirigida de proteínas. 5. Conocer las principales bases de datos de proteínas y recursos informáticos de análisis y modelado de estructuras de proteínas, y de predicción de estructuras secundarias y modificaciones posttraduccionales. 6. Conocer las metodologías utilizadas en el diseño de ligandos de proteínas y diversas técnicas de análisis de unión de dichos ligandos. 7. Conocer diversas técnicas de modificación de las propiedades de las proteínas (mutagénesis dirigida, modificación química). |
Contenidos |
Bloque | Tema |
Proteómica | 1. Estructura y modificación de proteínas 2. Introducción a la proteómica: preparación de muestras, métodos proteómicos y espectrometría de masas. 3. Tipos de proteómica |
Interactómica | 4. Redes de proteínas. Técnicas de análisis de interacciones entre proteínas |
Ingeniería de proteínas | 5. Ingeniería de proteínas: diseño racional 6. Ingeniería de proteínas: evolución dirigida. 7. Principios de modelado de estructuras proteicas 8. Enzimas semisintéticas |
Planificación |
Metodologías :: Pruebas | |||||||||
Horas en clase | Horas fuera de clase | Horas totales | |||||||
Practicas a través de TIC en aulas informáticas | 8 | 12 | 20 | ||||||
Presentaciones/exposiciones | 12 | 18 | 30 | ||||||
Prácticas en laboratorios | 6 | 10 | 16 | ||||||
Sesión Magistral | 30 | 50 | 80 | ||||||
Pruebas de desarrollo | 4 | 0 | 4 | ||||||
(*)Los datos que aparecen en la tabla de planificación són de carácter orientativo, considerando la heterogeneidad de los alumnos |
Metodologías |
descripción | |
Practicas a través de TIC en aulas informáticas | Manejo de bases de datos y de programas de modelización de estructuras |
Presentaciones/exposiciones | Exposición de seminarios por parte de los alumnos. |
Prácticas en laboratorios | Purificación y modificación química de proteínas |
Sesión Magistral | Lecciones magistrales impartidas por los profesores |
Tutorías |
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Evaluación |
descripción | calificación | ||
Prácticas en laboratorios | Calificación del Guión de Prácticas de Laboratorio y del Aula de Informática | 20% | |
Presentaciones/exposiciones | Calificación de los Seminarios impartidos por los Alumnos. |
20% | |
Pruebas de desarrollo | Calificación del Examen escrito sobre las Clases Teóricas, y Prácticas de Laboratorio y del Aula de Informática | 60% | |
Otros comentarios y segunda convocatoria | |||
La asistencia a las prácticas de laboratorio y las realizadas en el aula de informática es obligatoria. La no asistencia implicará NO SUPERAR la parte práctica de la evaluación. Todos los alumnos habrán de realizar los seminarios y las actividades sobre los mismos. La no realización implicara NO SUPERAR esa parte de la evaluación. Cada una de las actividades contempladas en el desarrollo de la asignatura (pruebas sobre el temario teórico, seminarios o prácticas) habrán de ser superadas con una calificación de 5.0 sobre 10 puntos. En caso de no superar alguna de las actividades se considerará NO SUPERADA la asignatura, siendo la calificación que aparecerá en las actas oficiales la correspondiente a la parte suspensa. En la segunda convocatoria de la asignatura habrán de superarse las actividades suspensas en la primera convocatoria de la asignatura. La superación de las prácticas y seminarios en la segunda convocatoria de la asignatura se realizará mediante un examen específico de estas actividades docentes, donde los alumnos habrán de demostrar el conocimiento teórico y/o práctico impartido en esas partes evaluables de la asignatura. |
Fuentes de información |
Acceso a la Lista de lecturas de la asignatura |
Básica |
D Thangadurai, J Sangeetha, Genomics and Proteomics, CRC Press, 2015 Conn, P.M., Handbook of Proteomic Methods, Humana Press, 2003 NC Mishra, Introduction to proteomics, John Wiley and Sons, 2010 M. Smoluch, Mass Spectrometry. An Applied Approach (2nd Edition), Ed. John Wiley & Sons, 2019 Twyman, R.W., Principles of Proteomics., Bios Scientific Publ., 2004 CH Wu, CN Arighi, KE Ross, Protein Bioinformatics, Springer Nature, 2017 Simpson, R., Proteins and Proteomics: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2003 Westermeier, R. and Naven, T. , Proteomics in Practice: A Laboratory Manual of Proteome Analysis, Wiley-VCH, 2002 |
Artículos actualizados de revisión y/o investigación, notas de aplicación y manuales comerciales relacionados con la temática de la asignatura suministrados por el equipo docente. |
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Complementaria | |
Recomendaciones |
Asignaturas que se recomienda haber cursado previamente | |||||||
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